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Nemecký jazyk
Was bestimmt die Spezifität einer Tyrosinkinase?
Autor: Daniel-Sebastian Karau
In der vorliegenden Arbeit wurden die Auswirkungen von Kinase Substratkomplexen auf die Spezifität von Kinasen und auf nachgeschaltete Effektoren untersucht. Als Modellsubstrat wurde die Phosphotyrosin-bindende Domäne (PTB) des humanen Insulinrezeptorsubstrats... Viac o knihe
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In der vorliegenden Arbeit wurden die Auswirkungen von Kinase Substratkomplexen auf die Spezifität von Kinasen und auf nachgeschaltete Effektoren untersucht. Als Modellsubstrat wurde die Phosphotyrosin-bindende Domäne (PTB) des humanen Insulinrezeptorsubstrats (IRS-1) verwendet. Die PTB-Domäne weist sowohl die Eigenschaften eines "Vernetzers" auf, ist jedoch gleichzeitig ein geeignetes Substrat für die Kinasen des IR und IGF- 1R. Dazu wurden verschiedene Varianten der PTB-Domäne kloniert, gereinigt und in Kinase-Assays eingesetzt. Als Modellenzyme wurden die lösliche, dimere GST-getagte Kinasedomäne des IGF-1R verwendet, sowie eine Mutante dieser Kinase, in der die PTB- Bindung durch Substitution des essenziellen Tyrosin950 stark abgeschwächt ist. Aufgrund dieser Ergebnisse wird ein Modell der Kinasespezifität postuliert, das zwischen der Proteinbindung über "Docking"- Domänen und der Bindung von Substraten im katalytischen Zentrum unterscheidet.
- Vydavateľstvo: Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften
- Rok vydania: 2010
- Formát: Paperback
- Rozmer: 220 x 150 mm
- Jazyk: Nemecký jazyk
- ISBN: 9783838113883
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